Abstract: [cat]La glicosilació, el procés enzimàtic que uneix sacàrids per produir glicans que s'adhereixen a proteïnes, lípids o altres molècules biològiques, és una modificació co-traduccional i post-traduccional present a la pràctica totalitat de components cel•lulars, on trobem glicoproteïnes, glicolípids i altres glicoderivats. Pel que fa específicament a les proteïnes, s’estima que més d’un 80% estan glicosilades i que aquests glicans són fonamentals en processos biològics com la senyalització cel•lular, el cicle infecciós de certs patògens, les respostes inflamatòria i immune, la fertilització, etc. En els últims anys s’ha avançat substancialment en el coneixement bàsic de la funció de determinats epítops o cadenes glicosídiques concretes. No obstant, es desconeixen les funcions de moltes altres estructures glicosídiques. D’altra banda, també existeix un cert desconeixement sobre les molècules que reconeixen els carbohidrats, les lectines “lectores del codi glicòmic”. Aquestes proteïnes es caracteritzen per reconèixer i unir-se de forma reversible i específica a certs monosacàrids o epítops oligosacàrids donant lloc a interaccions similars a les reaccions antigen-anticòs o enzim-substrat. El paper de les lectines en processos com l'aglutinació i la definició de grups sanguinis, la inflamació (selectines), la mielinització del teixit nerviós, la progressió tumoral, etc., demostra la ubiqüitat i diversitat d'activitats en què es veuen implicades aquestes proteïnes. Per això, disposar d'una eina ràpida i fiable per al seu aïllament i identificació, previ a l'estudi de les seves interaccions amb polisacàrids, constitueix un objectiu de màxim interès en l'actual investigació biomèdica. En la present Tesi Doctoral, es descriuen dues aproximacions complementàries mitjançant les quals es poden caracteritzar les interaccions lectina-carbohidrat amb gran sensibilitat, poca mostra i sense la necessitat de cap marcatge. En la tècnica de ressonància de plasmó superficial (SPR), el sucre és immobilitzat sobre una superfície a ...
No Comments.